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강의 10: 전자 수송/ATP 생산 - 생물학

강의 10: 전자 수송/ATP 생산 - 생물학


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전자 수송 사슬

NS 전자 수송 사슬, 또는 , 는 전기화학적 구배를 생성하기 위해 막을 가로질러 양성자의 에너지 펌핑에 일련의 외력/자발적 산화 환원 반응을 에너지적으로 결합하는 데 도움이 되는 막 내부 및 주변의 단백질 복합체 그룹으로 구성됩니다. 이 전기화학적 기울기는 자유 에너지 포텐셜을 생성합니다. 양성자 원동력 그의 에너지적으로 "내리막" exergonic 흐름은 나중에 다양한 세포 과정과 결합될 수 있습니다.

ETC 개요

1단계: 전자는 NADH 또는 FADH2와 같은 전자 공여체로부터 ETC로 들어가며, 이는 포도당 산화와 관련된 반응을 비롯한 다양한 이화 반응 동안 생성됩니다. 유기체가 사용하는 ETC의 복잡성(전자 운반체의 수와 유형)에 따라 전자는 전자 수송 사슬의 다양한 위치에 들어갈 수 있습니다. 이것은 제안된 전자 공여체와 수용체의 각각의 환원 전위에 따라 다릅니다.


2단계: 첫 번째 산화환원 반응 후 초기 전자 공여체는 산화되고 전자 수용체는 환원됩니다. 전자 수용체와 공여체 사이의 산화환원 전위의 차이는 ΔG = -nFΔE 관계에 의해 ΔG와 관련되며, 여기서 n = 전달된 전자 수 및 F = 패러데이 상수입니다. 양의 ΔE가 클수록 반응이 더 격렬합니다.


3단계: 엑서고닉 산화환원 단계 동안 충분한 에너지가 전달되면 전자 캐리어는 이러한 자유 에너지의 음의 변화를 막의 한쪽에서 다른 쪽으로 양성자를 수송하는 에너지 과정과 결합할 수 있습니다.


4단계: 여러 번의 산화환원 전달 후 전자는 말단 전자 수용체로 알려진 분자로 전달됩니다. 인간의 경우 말단 전자 수용체는 산소입니다. 그러나 많은 다른 가능한 전자 수용체가 있습니다. 아래를 참조하십시오.

참고: 가능한 토론

ETC에 들어가는 전자는 NADH 또는 FADH에서 올 필요가 없습니다.2. 다른 많은 화합물이 전자 공여체 역할을 할 수 있습니다. 유일한 요구 사항은 (1) 전자 공여체를 산화시킨 다음 다른 화합물을 환원시킬 수 있는 효소가 존재하고 (2) E0'는 양수입니다(예: ΔG<0). 소량의 자유 에너지 전달도 합산될 수 있습니다. 예를 들어, H를 사용하는 박테리아가 있습니다.2 전자 기증자로. 반반응 2H이기 때문에 믿기 어렵지 않다.+ + 2 전자-/시간2 감소 가능성이 있습니다(E0') -0.42 V. 이 전자가 결국 산소로 전달되면 ΔE0'는 1.24V로 큰 음의 ΔG(-ΔG)에 해당합니다. 또는 철, Fe를 산화시킬 수 있는 일부 박테리아가 있습니다.2+ pH 7에서 Fe까지3+ 감소 잠재력 (E0')의 + 0.2 V. 이 박테리아는 말단 전자 수용체로 산소를 사용하며, 이 경우 ΔE0'의 반응은 약 0.62V입니다. 이것은 여전히 ​​-ΔG를 생성합니다. 결론은 유기체가 사용하는 전자 공여체와 수용체에 따라 전자 수송 사슬에 공여된 전자당 약간 또는 많은 에너지가 세포에 의해 전달되고 사용될 수 있다는 것입니다.

ETC의 콤플렉스는 무엇입니까?

ETC는 NADH와 같은 기증자 소스에서 전자를 이동시키는 일련의(최소한 하나) 막 관련 산화환원 단백질 또는 (일부는 통합) 단백질 복합체(복합체 = 4차 구조로 배열된 둘 이상의 단백질)로 구성됩니다. , 산소와 같은 최종 말단 전자 수용체에. 이 특정 기증자/말단 수용체 쌍은 인간 미토콘드리아에서 사용되는 일차적인 것입니다. ETC에서 각각의 전자 이동은 전자 공여체로서 환원된 기질과 전자 수용체로서 산화된 기질을 필요로 한다. 대부분의 경우 전자 수용체는 효소 복합체의 구성원입니다. 착물이 환원되면 착물은 다음 반응을 위한 전자 공여체 역할을 할 수 있습니다.

ETC 복합체는 어떻게 전자를 전달합니까?

앞서 언급했듯이 ETC는 일련의 연결된 산화환원 반응을 겪는 일련의 단백질 복합체로 구성됩니다. 이러한 복합체는 사실 다음과 같은 다중단백질 효소 복합체입니다. 산화환원효소 또는 단순히, 환원효소. 이 명명 규칙의 한 가지 예외는 분자 산소를 말단 전자 수용체로 사용하는 호기성 호흡의 말단 복합체입니다. 그 효소 복합체를 산화효소. 이러한 복합체에서 산화환원 반응은 일반적으로 a라고 하는 비단백질 부분에 의해 수행됩니다. 의지 그룹. 이것은 산화환원효소에 의해 직접 환원되거나 산화될 수 있는 지질 부류인 퀴논을 제외한 모든 전자 운반체에 해당됩니다. 이 경우 Quinonered와 Quinoneox는 모두 막 내에서 용해되며 복합물에서 복합물로 이동할 수 있습니다. 보결 그룹은 관련된 산화환원효소에 의해 촉매되는 산화환원 반응에 직접 관여합니다. 일반적으로 이러한 보철 그룹은 전자와 양성자를 모두 운반하는 보철 그룹과 전자만 운반하는 보철 그룹의 두 가지 일반적인 유형으로 나눌 수 있습니다.

모바일 에너지 캐리어 소개

섹션 요약

에너지는 다양한 방식으로 세포 내에서 이동되고 전달됩니다. 자연이 개발한 한 가지 중요한 메커니즘은 재활용 가능한 분자 에너지 운반체를 사용하는 것입니다. 몇 가지 주요 재활용 가능한 에너지 캐리어가 있지만 모두 몇 가지 공통된 기능적 특징을 공유합니다.

주요 세포 분자 에너지 운반체의 특성

  • 우리는 에너지 캐리어를 사용 가능한 캐리어의 "풀"에 존재한다고 생각합니다. 비유하자면 이러한 이동식 에너지 ​​운송업체를 소포 운송업체의 배송 차량과 유사하다고 생각할 수 있습니다. 회사는 픽업 및 배송을 위해 언제든지 사용 가능한 특정 "풀" 차량을 보유하고 있습니다.
  • 풀의 각 개별 캐리어는 여러 개별 상태 중 하나로 존재할 수 있습니다. 에너지 "부하", 부분적 부하를 운반하거나 "비어 있음"입니다. 분자는 "적재된" 상태와 비어 있는 상태 사이에서 상호 변환할 수 있으므로 재활용될 수 있습니다. 다시 비유하자면, 배달 차량은 패키지를 운반하거나 비어 있고 이러한 상태 사이를 전환할 수 있습니다.
  • "적재된" 캐리어와 "적재되지 않은" 캐리어 간의 균형 또는 비율은 세포 기능에 중요하고 세포에 의해 조절되며 종종 세포 상태에 대해 알려줄 수 있습니다. 마찬가지로, 소포 운송업체 서비스는 배달 차량이 얼마나 찼는지 또는 비어 있는지를 면밀히 관찰합니다. 너무 비어 있으면 사업이 잘 안 되거나 문을 닫아야 합니다. 다양한 상황에 적절한 균형이 있습니다.

이 과정에서 우리는 분자 재활용 에너지 운반체의 두 가지 주요 유형을 조사할 것입니다: (1) 아데닌 뉴클레오티드, 구체적으로: 니코틴아미드 아데닌 디뉴클레오티드(NAD+), 가까운 친척, 니코틴아미드 아데닌 디뉴클레오티드 포스페이트(NADP)+), 그리고 플라빈 아데닌 디뉴클레오티드(FAD2+) 및 (2) 뉴클레오티드 모노-, 디- 및 트리포스페이트, 특히 주의를 기울여야 합니다. 아데노신 삼인산(ATP). 이 두 가지 유형의 분자는 각각 다른 종류의 화학 반응을 포함하는 에너지 전달에 관여합니다. 아데닌 뉴클레오티드는 주로 산화환원 화학과 관련이 있는 반면, 뉴클레오티드 삼인산은 무기 인산염의 가수분해 또는 축합과 관련된 에너지 전달과 관련이 있습니다.

산화 환원 화학 및 전자 운반체

분자의 산화 또는 전자의 제거(동반된 양성자의 제거를 동반하든 동반하지 않든)는 그 분자의 자유 에너지의 변화를 초래합니다. . 마찬가지로 분자의 감소(전자 획득)는 자유 에너지도 변경합니다. 산화환원 반응에 대한 자유 에너지의 변화 크기와 방향(양 또는 음)은 반응의 자발성과 전달되는 에너지의 양을 나타냅니다. 많은 양의 에너지 전달이 산화환원 반응을 통해 발생하는 생물학적 시스템에서 이러한 반응이 어떻게 매개되는지 이해하고 이러한 반응이 많은 경우 작은 전자 계열에 의해 매개되는 이유에 대한 아이디어나 가설을 고려하기 시작하는 것이 중요합니다. 캐리어.

전자와 양성자 운반체

  • 플라보단백질(Fp), 이 단백질은 a라고 하는 유기 보철 그룹을 포함합니다. 플라빈, 이는 산화/환원 반응을 겪는 실제 부분입니다. FADH2 Fp의 예입니다.
  • 퀴논 지질 계열이며 이는 막 내에서 용해됨을 의미합니다.
  • 또한 NADH와 NADPH는 전자(2e-)와 양성자(2 H+) 캐리어.

전자 캐리어

  • 사이토크롬 헴 보철 그룹을 포함하는 단백질입니다. 헴은 단일 전자를 운반할 수 있습니다.
  • 철-황 단백질 전자를 운반할 수 있는 비헴 철-황 클러스터를 포함합니다. 보철 그룹은 종종 다음과 같이 축약됩니다. Fe-S

참고: 가능한 토론

이전 토론 질문에서 언급한 문제는 디자인 과제 루브릭을 시작하기에 좋은 위치입니다. 기억한다면 루브릭의 첫 번째 단계에서는 문제나 질문을 정의하도록 요청합니다. 이 경우 아래의 이동 전자 캐리어가 네이처를 해결하는 데 도움이 된 정의해야 할 문제가 있다고 가정해 보겠습니다.

***진화는 문제에 대한 공학적 해결책을 전달하지 않는다는 것을 기억하십시오. 그러나 돌이켜보면 우리는 우리가 자연 선택에 의해 보존된 것으로 보이는 것이 선택적인 이점을 제공했다고 추론하기 위해 상상력과 논리를 사용할 수 있습니다. 제한된 성공***

산화환원 담체를 위한 설계 과제

  • 이동 전자/산화환원 캐리어의 진화가 해결하는 데 도움이 된 문제는 무엇이었습니까?
  • 설계 과제의 다음 단계에서는 성공적인 솔루션의 기준을 식별하도록 요청합니다. 식별한 문제의 성공 기준은 무엇입니까?
  • 설계 과제의 3단계에서는 가능한 솔루션을 식별하도록 요청합니다. 자, 여기서 Nature는 우리를 위해 몇 가지를 식별했습니다. 우리는 아래 읽기에서 세 가지를 고려합니다. 네이처는 문제에 대한 여러 솔루션을 가지고 있는 것을 기쁘게 생각합니다.
  • 디자인 챌린지 루브릭의 끝에서 두 번째 단계에서는 제안된 솔루션을 성공 기준에 대해 평가하도록 요청합니다. 이것은 왜 여러 개의 다른 전자 캐리어가 있는지에 대해 생각/토론해야 합니다. 성공의 기준이 다른가요? 그들은 각각 약간 다른 문제를 해결하고 있습니까? 어떻게 생각하나요? 우리가 신진대사를 통해 단서를 찾을 때 조심하십시오.

NAD+/H 및 FADH/H2

살아있는 시스템에서 작은 종류의 화합물은 전자 셔틀로 기능합니다. 이들은 서로 다른 대사 경로에 있는 화합물 간에 전자를 결합하고 운반합니다. 우리가 고려할 주요 전자 운반체는 B 비타민 그룹에서 파생되며 뉴클레오티드의 유도체입니다. 이러한 화합물은 전자를 주고받을 수 있는 잠재적 전자 공여체 또는 수용체의 환원 전위에 따라 환원되거나(즉, 전자를 수용) 산화되거나(전자를 잃음) 산화될 수 있습니다. 니코틴아미드 아데닌 디뉴클레오티드(NAD)+)(구조는 아래에 표시됨)는 비타민 B에서 파생됩니다.3, 나이아신. NAD+ 는 분자의 산화된 형태입니다. NADH는 두 개의 전자와 양성자(이는 함께 여분의 전자가 있는 수소 원자와 동일함)를 받아들인 후 분자의 환원된 형태입니다.

우리는 당신이 NAD의 두 가지 형태를 암기하기를 기대합니다+/NADH는 어떤 형태가 산화되고 어떤 형태가 환원되는지 알고 화학 반응의 맥락에서 그 자리에서 어느 형태든 인식할 수 있습니다.

NAD+ 일반 방정식에 따라 유기 분자에서 전자를 받아들일 수 있습니다.

여기에 몇 가지 어휘 복습이 있습니다: 전자가 화합물에 추가될 때, 그 화합물은 줄인. 다른 것을 환원(전자를 기증하는)하는 화합물을 a 환원제. 위의 식에서 RH는 환원제이고 NAD는+ NADH로 감소합니다. 화합물에서 전자가 제거되면 산화됩니다. 다른 것을 산화시키는 화합물을 산화제. 위의 방정식에서 NAD+ 는 산화제이고 RH는 R로 산화됩니다.

이걸 내려야 해! 우리는 (a) 그렇게 할 수 있는 능력에 대해 구체적으로 테스트하고("쉬운" 질문으로), (b) 용어의 의미를 알고 생화학적 반응과 올바르게 연관시킬 수 있다는 기대 하에 용어를 사용할 것입니다(수업에서 및 테스트).

NAD의 두 번째 변형도 발생합니다.+, NADP+. NAD와 구조적으로 매우 유사합니다.+, 그러나 그것은 여분의 인산염 그룹을 포함하고 광합성과 같은 동화 반응에서 중요한 역할을합니다. 이 과정과 그 이후에 만나게 될 또 다른 뉴클레오타이드 기반 전자 운반체, 플라빈 아데닌 디뉴클레오타이드(FAD)+), 비타민 B에서 유래2, 리보플라빈이라고도 합니다. 축소된 형태는 FADH입니다.2. 이러한 분자를 전자 캐리어로 인식하는 방법도 배우십시오.

그림 1. 전자 캐리어의 산화된 형태(NAD+)는 왼쪽에, 축소형(NADH)은 오른쪽에 표시됩니다. NADH의 질소 염기는 NAD보다 수소 이온이 1개 더 많고 전자가 2개 더 많습니다.+.

NAD+ 세포가 화합물에서 전자를 "끌어내고" 세포 내의 다른 위치로 "운반"하는 데 사용됩니다. 따라서 그것은 불린다. 전자 캐리어. NAD+/H 화합물은 이 수업에서 논의할 많은 대사 과정에서 사용됩니다. 예를 들어, 산화된 형태의 NAD는+ 해당과정과 TCA 회로에서 반응물로 사용되는 반면 환원형(NADH)에서는 발효와 전자전달사슬(ETC)에서 반응물로 사용된다. 이러한 각 프로세스는 이후 모듈에서 설명합니다.

산화 환원 반응에 대한 에너지 이야기

*** 경험상 NAD+/H를 반응물 또는 생성물로 볼 때 우리는 산화 환원 반응을 보고 있음을 알고 있습니다.***

NADH가 제품이고 NAD인 경우+ NAD는 반응물입니다.+ 감소(NADH 형성); 따라서 다른 반응물은 전자 공여체여야 하고 산화되어야 합니다. 그 반대도 사실입니다. NADH가 NAD가 된 경우+, 그러면 다른 반응물은 NADH에서 전자를 얻고 환원되어야 합니다.

그림 2. 이 반응은 NADH에서 NAD로의 전환과 함께 피루브산에서 젖산으로의 전환을 보여줍니다. 출처: https://en.wikibooks.org/wiki/Structural_Biochemistry/Enzyme/sequential_reactions

위 그림에서 NADH가 NAD로 전환되면서 피루브산이 젖산이 되는 것을 볼 수 있습니다.+. 이 반응은 LDH에 의해 촉매됩니다. 위의 "경험 법칙"을 사용하여 이 반응을 산화환원 반응으로 분류합니다. NADH는 전자 캐리어의 환원된 형태이며, NADH는 NAD로 전환됩니다.+. 이 반응의 절반은 전자 캐리어의 산화를 초래합니다. 이 반응에서 피루브산은 젖산으로 전환됩니다. 이 두 당은 모두 음전하를 띠기 때문에 화합물의 전하를 사용하여 어떤 화합물이 더 환원되는지 확인하기 어려울 것입니다. 그러나 우리는 피루브산이 환원되어 젖산을 형성한다는 것을 알고 있습니다. 이 전환은 NADH가 NAD로 산화되는 것과 결합되기 때문입니다.+. 그러나 젖산이 피루브산보다 더 많이 감소되었음을 어떻게 알 수 있습니까? 답은 두 화합물의 탄소-수소 결합을 살펴보는 것입니다. 전자가 전달될 때 종종 수소 원자가 동반됩니다. 피루브산에는 총 3개의 C-H 결합이 있고 젖산에는 총 4개의 C-H 결합이 있습니다. 이 두 화합물을 전후 상태에서 비교할 때 젖산에 C-H 결합이 하나 더 있음을 알 수 있습니다. 따라서 젖산은 피루브산보다 더 많이 감소합니다. 이것은 여러 화합물에 적용됩니다. 예를 들어, 아래 그림에서 가이드로 C-H 결합을 사용하여 가장 많이 감소된 것부터 가장 적게 감소된 것까지 화합물의 순위를 매길 수 있어야 합니다.

그림 3. 위는 가장 적게 감소된 것에서 순위를 매기거나 재구성할 수 있는 일련의 화합물입니다. 각 화합물의 C-H 결합 수를 비교하십시오. 이산화탄소는 C-H 결합이 없으며 이 수업에서 논의할 탄소의 가장 산화된 형태입니다. 답: 가장 많이 환원된 것은 메탄(화합물 3), 메탄올(4), 포름알데히드(1), 카르복실산(2), 마지막으로 이산화탄소(5)입니다.

그림 4. 이 반응은 G3P, NAD의 전환을 보여줍니다+, 및 피NS NADH 및 1,3-BPG로. 이 반응은 glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase에 의해 촉진됩니다.

촉매 반응에 대한 에너지 이야기 글리세르알데히드-3-포스페이트 탈수소효소:

위의 반응에 대한 에너지 이야기를 만들어 봅시다.

먼저 반응물과 생성물을 특성화하자. 반응물은 glyceraldehyde-3-phosphate(탄소 화합물), PNS (무기 인산염) 및 NAD+. 이 세 가지 반응물은 화학 반응을 일으켜 NADH와 1,3-비스포스포글리세르산이라는 두 가지 생성물을 생성합니다. 자세히 보면 1,3-BPG에 2개의 인산염이 포함되어 있음을 알 수 있습니다. 이것은 손실된 질량이 없는지 다시 확인할 때 중요합니다. 반응물에는 2개의 인산염이 있으므로 생성물에는 2개의 인산염이 있어야 합니다(질량 보존!). 다른 모든 원자도 고려되었는지 다시 확인할 수 있습니다. 이 반응을 촉매하는 효소를 글리세르알데히드-3-인산 탈수소효소라고 합니다. 이 반응의 표준 자유 에너지 변화는 ~6.3 kJ/mol이므로 표준 조건에서 생성물의 자유 에너지가 반응물의 자유 에너지보다 높으며 이 반응은 표준 조건에서 자발적이지 않다고 말할 수 있습니다.

이 반응이 글리세르알데하이드-3-인산 탈수소효소에 의해 촉매될 때 우리는 이 반응에 대해 무엇을 말할 수 있습니까?

이것은 산화 환원 반응입니다. 우리는 환원 전자 운반체(NADH)를 제품으로 생산하고 NAD를 생산했기 때문에+ 반응물이다. NADH를 만들기 위해 전자는 어디에서 왔습니까? 전자는 다른 반응물(탄소 화합물)에서 왔어야 합니다.

참고: 권장 토론

강의와 텍스트를 통해 이동하면서 glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase에 의해 촉매되는 반응을 더 자세히 조사하는 데 시간을 할애할 것입니다. 여기서 논의할 첫 번째 사항은 위의 그림이 발생하는 단계의 고도로 단순화되거나 압축된 버전이라는 것입니다. 실제로 위의 반응을 두 개의 개념적 반응으로 나눌 수 있습니다. 그 두 가지 "하위 반응"이 무엇인지 상상할 수 있습니까? 서로 토론하십시오.

참고: 권장 토론

위의 텍스트는 이 복잡한 반응에 대한 자유 에너지의 표준 변화가 ~+6.3 kJ/mol임을 나타냅니다. 표준 조건에서 이 반응은 자발적이지 않습니다. 그러나 이것은 포도당 산화의 핵심 반응 중 하나입니다. 그것은 세포에서 이동해야합니다. 질문은 다음과 같습니다. ΔG°를 보고할 때 "자유 에너지의 표준 변화" 또는 "표준 조건 하에서"와 같은 사항에 주목하는 것이 왜 중요한가요? 표준 조건에서 엔더곤 반응을 "진행"시키기 위해 세포에서 무슨 일이 일어날 수 있습니까?

호흡: 전자 수송 사슬의 활용

유산소 호흡 대 무산소 호흡

우리가 살고 있는 세계에서 우리가 상호작용하는 대부분의 유기체(적어도 우리가 보는 유기체)는 약 20%의 산소인 공기를 호흡합니다. 산소는 우리의 말단 전자 수용체. 우리는 이 과정을 호흡, 특히 호기성 호흡이라고 부릅니다. 우리는 산소를 호흡합니다. 우리의 세포는 그것을 받아 미토콘드리아로 수송하여 전자 수송 사슬에서 전자의 최종 수용자로 사용됩니다. 그건 호기성 호흡: 전자 수송 사슬에서 말단 전자 수용체로 산소를 사용하는 과정.

우리는 호흡 사슬의 말단 전자 수용체로 산소를 사용할 수 있지만, 보다 일반적인 호흡 과정은 산소가 대기의 주요 구성 요소가 아닌 시기에 진화했습니다. 호흡 또는 산화적 인산화 산소가 전혀 필요하지 않습니다. 그것은 단순히 ETC 내의 착물 중 하나에서 전자를 받아들이는 말단 전자 수용체로 작용하기 위해 높은 환원 전위를 가진 화합물이 필요합니다. 많은 유기체는 질산염(NO3-), 아질산염(NO2-), 심지어 철(Fe+++) 말단 전자 수용체. 산소가 있을 때 아니다 말단 전자 수용체, 이 과정은 무산소 호흡. 말단 전자 수용체를 변화시키는 유기체의 능력은 대사 유연성을 제공하고 주어진 말단 수용체가 제한된 공급에 있는 경우 더 나은 생존을 보장할 수 있습니다. 이것에 대해 생각해보십시오. 산소가 없으면 우리는 죽습니다. 그러나 다른 말단 전자 수용체를 사용할 수 있는 유기체는 생존할 수 있습니다.

단순 2 복합 ETC의 일반적인 예

아래 그림은 두 개의 통합 막 복합체로 구성된 일반적인 전자 전달 사슬을 보여줍니다. 복합 Iox 및 복합 IIox. DH로 지정된 환원된 전자 공여체(예: NADH 또는 FADH2) Complex Iox를 감소시켜 산화된 형태 D(예: NAD)를 생성합니다.+ 또는 유행+). 동시에 Complex I 내의 보결 그룹은 이제 감소됩니다(전자 수용). 이 예에서 산화환원 반응은 exergonic이고 자유 에너지 차이는 Complex I의 효소에 의해 막의 한쪽에서 다른 쪽으로 양성자의 endergonic 전위와 결합됩니다. 최종 결과는 과량의 하이드록실 이온(OH-), 다른 쪽의 양성자의 증가로 인해 다른 쪽이 양전하를 띠게 됩니다. Complex Ired는 이제 Complex IIred의 보철 그룹을 줄이는 동시에 Complex Ired를 산화시킬 수 있습니다. 전자는 열역학적으로 자발적인 산화환원 반응을 통해 Complex I에서 Complex II로 전달되어 이전 과정을 반복할 수 있는 Complex Iox를 재생합니다. 착물 IIred는 말단 전자 수용체인 A를 환원시켜 착물 IIox를 재생하고 말단 전자 수용체의 환원된 형태를 생성한다. 이 경우 Complex II는 프로세스 중에 양성자를 전위할 수도 있습니다. A가 분자 산소이면 물(AH)이 생성됩니다. A가 산소일 때 반응 방식은 호기성 ETC의 모델로 간주됩니다. 그러나 A가 질산염이면 NO3- 그런 다음 아질산염, NO2-가 생성되며(AH), 이것은 혐기성 ETC의 예가 될 것입니다.

그림 1. 일반 2 복합 전자 수송 사슬. 그림에서 DH는 전자 도너(도너 환원)이고 D는 도너 산화입니다. A는 산화된 말단 전자 수용체이고, AH는 최종 생성물인 수용체의 환원된 형태이다. DH가 D로 산화되면 양성자는 막을 가로질러 전위되어 막의 한쪽 면에는 과량의 하이드록실 이온(음으로 하전됨)이 남고 막의 다른 면에는 양성자(양으로 하전됨)가 남습니다. 말단 전자 수용체가 AH로 환원될 때 복합체 II에서도 동일한 반응이 일어난다.

연습 1

생각 질문

위의 그림을 바탕으로 (a) DH는 NADH, A는 O2, (b) DH는 NADH, A는 NO일 때 전자탑을 이용하여 전위차를 구하라.3-. 어떤 쌍(A 또는 B)이 사용 가능한 에너지를 가장 많이 제공합니까?

유산소 호흡 자세히 보기

진핵생물의 미토콘드리아는 매우 효율적인 ETC를 진화시켰습니다. 단백질로 구성된 4개의 복합체가 있으며 아래 그림에 표시된 I부터 IV까지 레이블이 지정됩니다. 연결된 이동성 보조 전자 운반체와 함께 이러한 4개의 복합체가 결합되는 것을 전자 수송 사슬이라고도 합니다. 이러한 유형의 전자 수송 사슬은 진핵생물의 미토콘드리아 내부 막에 여러 복사본으로 존재합니다.

그림 2. 전자 수송 사슬은 NADH와 FADH에서 전자를 수송하는 미토콘드리아 내부 막에 내장된 일련의 전자 수송기입니다.2 분자 산소에. 이 과정에서 양성자는 미토콘드리아 기질에서 막간 공간으로 펌핑되고 ​​산소는 환원되어 물을 형성합니다.

복합 I

시작하려면 2개의 전자가 NADH에 있는 첫 번째 복합체로 운반됩니다. I로 표시된 이 복합체는 플라빈 모노뉴클레오타이드(FMN)와 철-황(Fe-S) 함유 단백질로 구성됩니다. 비타민 B에서 추출한 FMN2, 리보플라빈이라고도 하는 전자 전달 사슬의 여러 보철 그룹 또는 보조 인자 중 하나입니다. 보결 그룹은 단백질의 활성에 필요한 비단백질 분자입니다. 보철 그룹은 기능을 촉진하는 단백질에 결합된 유기 또는 무기, 비펩타이드 분자입니다. 보결 그룹에는 효소의 보결 그룹인 조효소가 포함됩니다. Complex I의 효소는 45개의 아미노산 사슬을 포함하는 매우 큰 단백질인 NADH 탈수소효소입니다. 복합체 I은 멤브레인을 가로질러 4개의 수소 이온을 매트릭스에서 멤브레인 사이 공간으로 펌핑할 수 있으며, 이러한 방식으로 수소 이온 기울기가 내부 미토콘드리아 멤브레인에 의해 분리된 두 구획 사이에 설정되고 유지됩니다.

Q와 콤플렉스 II

Complex II는 Complex I을 거치지 않는 FADH2를 직접 받습니다. 첫 번째와 두 번째 복합체를 세 번째 복합체에 연결하는 화합물은 ubiquinone(Q)입니다. Q 분자는 지용성이며 막의 소수성 코어를 통해 자유롭게 움직입니다. 일단 감소되면, (QH2), 유비퀴논은 전자를 전자 수송 사슬의 다음 복합체로 전달합니다. Q는 Complex I의 NADH에서 파생된 전자와 FADH에서 파생된 전자를 받습니다.2 숙시네이트 탈수소효소를 포함하는 복합 II에서. 이 효소와 FADH2 첫 번째 복합체를 우회하여 전자를 전자 수송 사슬에 직접 전달하는 작은 복합체를 형성합니다. 이 전자가 우회하여 첫 번째 복합체의 양성자 펌프에 에너지를 공급하지 않기 때문에 FADH에서 더 적은 ATP 분자가 만들어집니다.2 전자. 다음 섹션에서 볼 수 있듯이 궁극적으로 얻어지는 ATP 분자의 수는 내부 미토콘드리아 막을 가로질러 펌핑되는 양성자의 수에 정비례합니다.

복합 III

세 번째 복합체는 시토크롬 b, 또 다른 Fe-S 단백질, Rieske 중심(2Fe-2S 중심) 및 시토크롬 c 단백질로 구성됩니다. 이 복합체는 시토크롬 산화환원효소라고도 합니다. 시토크롬 단백질에는 헴의 보철 그룹이 있습니다. 헴 분자는 헤모글로빈의 헴과 유사하지만 산소가 아닌 전자를 운반합니다. 결과적으로 코어의 철 이온은 전자를 통과할 때 환원 및 산화되어 서로 다른 산화 상태 사이에서 변동합니다.++ (환원) 및 Fe+++ (산화). 사이토크롬의 헴 분자는 서로 다른 단백질이 결합하는 효과로 인해 약간 다른 특성을 가지며, 각 복합체에 약간 다른 특성을 부여합니다. Complex III는 막을 통해 양성자를 펌핑하고 전자를 사이토크롬 c로 전달하여 단백질과 효소의 네 번째 복합체로 이동합니다(사이토크롬 c는 Q에서 전자를 받는 수용체입니다. 한 번에).

복합 IV

네 번째 복합체는 시토크롬 단백질 c, a 및 a3으로 구성됩니다. 이 복합체는 2개의 헴 그룹(2개의 시토크롬 a 및 a3 각각에 하나씩)과 3개의 구리 이온(시토크롬 a3의 CuA 및 CuB 한 쌍)을 포함합니다. 사이토크롬은 산소가 완전히 환원될 때까지 철과 구리 이온 사이에 산소 분자를 매우 단단히 고정시킵니다. 그러면 환원된 산소는 주변 매질에서 두 개의 수소 이온을 받아 물(H2O)을 만듭니다. 시스템에서 수소 이온을 제거하면 화학 삼투 과정에서 사용되는 이온 구배에 기여합니다.

전자 수송과 ATP 생성 간의 연결

화학삼투

화학삼투, 방금 설명한 일련의 산화환원 반응의 자유 에너지는 막을 가로질러 수소 이온(양성자)을 펌핑하는 데 사용됩니다. H의 고르지 않은 분포+ 멤브레인을 가로지르는 이온은 수소 이온의 양전하와 멤브레인의 한쪽 면에서의 응집으로 인해 농도와 전기적 구배(전기화학적 구배)를 모두 설정합니다.

멤브레인이 수소 이온에 의해 확산되도록 열려 있으면 이온은 전기화학적 기울기에 의해 매트릭스로 다시 확산되는 경향이 있습니다. 많은 이온은 이온 채널의 도움 없이 인지질 막의 비극성 영역을 통해 확산될 수 없습니다. 유사하게, 기질 공간의 수소 이온은 ATP 합성효소(아래 그림 참조)라는 통합 막 단백질을 통해서만 내부 미토콘드리아 막을 통과할 수 있습니다. 이 복잡한 단백질은 전기화학적 기울기를 따라 이동하는 양성자에 의해 매개되는 에너지 전달에 의해 회전하는 작은 생성기 역할을 합니다. 이 분자 기계(효소)의 움직임은 반응의 활성화 에너지를 낮추는 역할을 하고 양성자의 전기화학적 구배 아래로의 이동과 관련된 에너지의 엑서곤적 전달을 ADP에 인산염의 엔더곤적 첨가로 연결하여 ATP를 형성합니다.

그림 3. ATP 합성효소는 양성자(H+) ADP와 무기 인산염(Pi)으로부터 ATP를 형성하기 위한 구배.

크레딧: Klaus Hoffmeier의 작업 수정

참고: 가능한 토론

디니트로페놀(DNP)은 미토콘드리아 내부 막을 가로질러 ATP 합성효소에 대한 양성자의 흐름을 분리하여 ATP를 합성하는 역할을 하는 작은 화학물질입니다. DNP는 멤브레인을 양성자로 누출시킵니다. 1938년까지 체중 감량 약물로 사용되었습니다. DNP가 미토콘드리아 내부 막 양쪽의 pH 차이에 어떤 영향을 미칠 것으로 예상하십니까? 이것이 효과적인 체중 감량 약물이 될 수 있다고 생각하는 이유는 무엇입니까? 왜 위험할 수 있습니까?

건강한 세포에서 화학삼투(아래 그림 참조)는 호기성 포도당 이화작용 동안 만들어진 ATP의 90%를 생성하는 데 사용됩니다. 그것은 또한 광인산화 과정에서 햇빛의 에너지를 활용하기 위해 광합성의 광 반응에 사용되는 방법입니다. 미토콘드리아에서 화학삼투 과정을 사용하여 ATP를 생산하는 것을 산화적 인산화라고 합니다. 이러한 반응의 전반적인 결과는 수소 원자에서 제거된 전자의 에너지로부터 ATP를 생산하는 것입니다. 이 원자는 원래 포도당 분자의 일부였습니다. 경로의 끝에서 전자는 산소 분자를 물로 환원시키는 데 사용됩니다.

유용한 링크: ATP 합성효소에서 ATP를 만드는 방법

그림 4. 산화적 인산화에서 전자 전달 사슬에 의해 형성된 pH 구배는 ATP 합성효소에 의해 그람박테리아에서 ATP를 형성하는 데 사용됩니다.

참고: 가능한 토론

시안화물은 전자 수송 사슬의 구성 요소인 시토크롬 c 산화효소를 억제합니다. 시안화물 중독이 발생하면 막간 공간의 pH가 증가하거나 감소할 것으로 예상합니까? 시안화물은 ATP 합성에 어떤 영향을 미칠까요?


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강의 10

대부분의 시스템에서 ATP 합성효소는 막("결합" 막)에 위치하며, 전자 전달에 의해 생성된 양성자 구배 아래로 막을 가로질러 양성자의 플럭스에 의해 구동되는 ADP와 인산염으로부터 ATP 합성을 촉매합니다. 플럭스는 원화학적으로 양(P) 측(높은 양성자 전기화학적 전위)에서 원화학적으로 음(N) 측으로 이동합니다. ATP 합성효소에 의해 촉매되는 반응은 완전히 가역적이므로 ATP 가수분해는 이 플럭스의 역전으로 양성자 구배를 생성합니다. 일부 박테리아에서 주요 기능은 기질 축적을 유도하고 이온 균형을 유지하기 위해 양성자 구배를 제공하기 위해 발효 대사에 의해 생성된 ATP를 사용하여 ATP 가수분해 방향으로 작동하는 것입니다.

ADP + 파이 + NH + NS ATP + NH + N

EM에서 볼 수 있는 구조, 소단위 구성 및 소단위의 서열이 매우 유사하기 때문에 메커니즘, 따라서 화학량론이 동일할 것으로 가정되었습니다. 이러한 맥락에서, H + /ATP(상기 n)의 화학량론이 시스템에 따라 다르다는 것을 시사하는 증거는 놀라운 것이었다. 측정 ATP/2e - 비율 및 H + /2e - 비율을 기반으로 한 값은 n이 미토콘드리아의 경우 3이고 엽록체의 경우 4라고 제안했지만 이 값은 정수 화학량론의 가정에 기반했습니다. 비록 모든 F1NS0-유형 ATP 합성효소는 화학양론이 동일하고 n이 정수라는 가정 모두가 새로운 구조 데이터에 의해 의문을 제기하는 공통된 기원을 가졌을 가능성이 있습니다(아래 참조).

미토콘드리아에서 P 쪽은 막간 공간이고 N 쪽은 박테리아의 미토콘드리아 기질, P 쪽은 외부(그람 음성 박테리아의 경우 주변 세포질), N 쪽은 엽록체의 세포질, P 쪽은 내강입니다. 및 N 측 기질.

ATP 합성효소의 소단위 구성

가용성 부분, NS1 ATP 분해효소, 3 a :3 b :1 g :1 d :1 e 의 화학량론에서 5개의 소단위를 포함합니다. 3개의 기질 결합 부위는 b-서브유닛에 있습니다. α-서브유닛의 추가 아데닌 뉴클레오티드 결합 부위는 조절입니다. 더 에프1 부분은 ATP 가수분해를 촉매하지만 ATP 합성은 촉매하지 않습니다.

F의 해리1 박테리아 또는 세포 소기관의 막에서 나오는 ATP 분해효소는 NS영형. 이것은 (에서 대장균) 1:2:9-12의 상대 화학량론과 함께 3개의 소단위 a, b 및 c. c-소단위체는 매우 소수성이며 F의 부착면에 친수성 루프가 있는 막을 두 번 가로지르는 나선 회전 나선 구조를 형성합니다.1. C-말단 나선의 막을 가로질러 중간에 보존된 산성 잔류물이 있습니다.

해리 후, 막은 양성자에 투과성입니다. 양성자 누출은 기능적 복합체에서 ATP 합성의 억제제이기도 한 억제제를 첨가하여 막을 수 있습니다. 두 가지 "고전적인" 억제제가 일반적으로 사용됩니다. 올리고마이신은 F 사이의 경계면에서 결합합니다.영형 그리고 에프1 디시클로헥실카르보디이미드(DCCD)는 F의 c-서브유닛에 있는 보존된 산성 잔기에 공유적으로 결합합니다.영형. ATP-ase당 하나의 DCCD는 전환을 차단하기에 충분하며, 이는 협력 메커니즘을 제안합니다. 이러한 억제제의 작용은 F의 양성자 투과성이영형 기능적 메커니즘의 일부입니다.

F를 다시 추가하여 양성자 누출을 막을 수 있고 기능적 ATP 합성 효소를 재구성할 수 있습니다.1 F를 포함하는 막에 대한 부분영형 부분.

이 이미지는 완전한 대장균 이미지 평균화 및 극저온 전자 현미경을 사용하는 복합 및 두 번째 줄기를 보여주는 이로부터 파생된 모델은 Rod Capaldi의 홈페이지에서 가져왔습니다. (참고: 소단위의 글자는 다른 출처의 ATP 합성효소에서 다릅니다.)

F의 구조1 ATP 분해효소

ATP 합성 효소 소단위에 대해 현재 사용 가능한 구조.

단백질은 ADP와 ATP 유사체인 AMP-PNP의 존재 하에 결정화되었으며, 여기서 ATP의 두 말단 포스페이트가 비가수분해성 이미도디포스페이트 기로 대체되었다. 3개의 α-서브유닛은 각각 AMP-PNP를 포함했습니다. 3개의 b-서브유닛은 ADP( b DP), AMP-PNP( b TP) 또는 뉴클레오티드 없음( b 이자형).
큰 버전의 이미지를 클릭하십시오.


왼쪽: F의 구조1 측면에서 본 ATP-ase. a -소단위체는 노란색, b -소단위체는 빨간색, g -소단위체는 파란색으로 표시됩니다. 왼쪽 상단의 만화는 방향을 보여줍니다. a - b -소단위체는 g -소단위체 주위에 고리로 번갈아가며 중간에 막대를 형성합니다. a - 및 b -서브유닛은 각 a - b -쌍의 b -서브유닛의 활성 부위 점유를 나타내는 아래 첨자로 구별됩니다. E - 비어 있는 DP - ADP TP - ATP 유사체, AMP-PNP. 스케일 바는 20Å입니다.
오른쪽: 만화에서 강조 표시된 a -TP/b -DP 대각선을 가로지르는 복합 단지의 수직 슬라이스.


왼쪽: 만화에서 강조 표시된 a -E/b -TP 대각선을 가로지르는 복합물을 통한 수직 슬라이스.
오른쪽: 만화에서 강조 표시된 a -DP/ b -E 대각선을 가로지르는 복합 단지의 수직 슬라이스.
메모 사이트가 비어 있을 때 호두까기 인형의 "턱"이 열리는 방식(오른쪽 그림의 화살표).


멤브레인에서 본 복합체의 모습(N상 쪽을 내다봄).


왼쪽: 상단을 가로지르는 복합체를 가로지르는 수평 슬라이스로, 촉매 영역 위에 캡을 제공하는 b-시트 구조를 보여줍니다. 스케일 바는 20Å입니다.
오른쪽: 주로 나선형인 촉매 영역을 가로질러 복합체를 가로지르는 수평 슬라이스.


왼쪽: b 시트 캡 아래의 구조에 의해 형성된 a , b 슬리브의 계산된 정전기 표면 전위의 보기로, 음(빨간색) 및 양전하 영역을 보여주고, g-subunit의 윗부분이 튀어나온 도우너트. 보기는 단백질 내부에서입니다.
오른쪽: 유사한 표면, 그러나 측면에서 보았을 때 g-서브유닛의 대부분의 막대에 대해 소수성 표면을 보여주지만 깔끔하게 하전된 극성 영역이 절반 아래로 표시됩니다. 막대의 상단 부분은 볼 앤 스틱 구조로 단면으로 표시된 것처럼 왼쪽으로 그림에 표시된 슬리브로 미끄러집니다.


표면을 보여주는 구조의 횡단면과 a, b-고리에서 g-서브유닛의 맞춤을 강조 표시합니다. 또한 b에 결합된 ATP 유사체(AMP-PNP)의 위치가 표시됩니다. TP-소단위. 수평 나선에 의해 g-서브유닛에 도입된 돌출부가 b에 대해 어떻게 접하는지 주목하십시오. TP-소단위체이며 형태의 변화를 강제합니다. a, b-고리에서 g-서브유닛의 회전은 결합-변화 메커니즘(아래 참조)에서 예상되는 결합 변화를 가져오기 위해 연속적인 a, b-쌍에서 구조적 변화를 유도한다고 제안됩니다.

더 에프1-Chime 튜토리얼의 ATP 효소. (튜토리얼을 통해 파일 1bmf(원본 Abrahams et al. 구조) 및 1e79(DCCD가 있는 구조, g가 더 완벽하게 해결되고 d 및 e 하위 단위가 포함됨)를 탐색할 수 있습니다.)

F의 메커니즘1 ATP 분해효소

ATP 합성효소는 원래 Paul Boyer가 예측한 ATP-ase 반응, ATP, ADP 및 인산염의 반응물에 대한 3개의 활성 부위가 결합 친화도의 변화를 겪는 메커니즘을 통해 작동합니다. 친화도의 변화는 a, b-고리에 대한 g-소단위체의 위치 변화를 수반하며, 이는 다른 하나에 대한 하나의 회전을 포함합니다. ATP 합성 방향에서 회전은 F의 g-소단위체와 c-소단위체 사이의 커플링을 통해 양성자 기울기 아래로 H + 플럭스에 의해 구동됩니다.영형. 이 회전은 이제 실험적으로 시연되었습니다.

회전 모델에 대한 실험적 지원

생물물리학적 접근

이 회전 운동은 Masasuke Yoshida의 연구실에서 극적인 비디오로 포착되었습니다. 이 작품에서 F1-ATPase는 N-말단에서 단백질로 조작된 His-태그와 유리의 NTA-리간드를 사용하여 b-서브유닛에 의해 유리 표면에 연결되었습니다(아래 Junge et al. TIBS 기사의 그림 참조).
움직임은 g-서브유닛에 액틴 필라멘트를 부착하여 움직임을 감지하고 형광 그룹으로 태그를 지정하여 볼 수 있게 하고 현미경에 부착된 비디오 카메라를 사용하여 기록했습니다. ATP가수분해 조건에서만 움직임이 보였고, F에서 볼 때 움직임의 방향은 항상 시계 반대 방향이었다.영형 부분, 촉매 메커니즘의 표시를 제공합니다.

Hiroyuki Noji, Ryohei Yasuda, Masasuke Yoshida & Kazuhiko Kinosita Jr. (1997) F1-ATPase의 회전 직접 관찰. 자연, 386, 299 - 302.

  1. Sabbert D. Junge W. (1997) 분자 규모에서 계단식 대 연속 회전 모터. 절차 내셔널 아카드. 과학. (미국) 94, 2312-2317.
  2. Sabbert D. Engelbrecht S. Junge W. (1997) F-1-ATPase 내의 기능 및 유휴 회전 운동. 절차 내셔널 아카드. 과학. (미국) 94, 4401-4405.
  3. Hasler K. Engelbrecht S. Junge W. (1998) F의 단일 분자에서 소단위 감마 및 입실론의 3단계 회전1-편광 공초점 형광측정법에 의해 밝혀진 ATPase. FEBS 렛. 426, 301-304.
  4. Junge W. Lill H. Engelbrecht S. ATP 합성 효소 - 회전 역학이 있는 전기화학적 변환기. TIBS 22, 420-423.

생화학적 접근

Duncan, T.M., Bulygin, V.V., Zhou, Y., Hutcheon, M.L. 및 Cross, R.L.(1995) 대장균 NS1-ATPase. 절차 내셔널 아카드. Sci., USA 92, 10964-10968.) Paul Boyer의 결합 변경 메커니즘을 보여주는 위의 만화에서 a , b 링(세 개의 a , b 쌍은 녹색 또는 파란색의 다른 음영으로 표시됨)에 대한 g-소단위체(노란색)의 회전은 유도합니다. 다이어그램에서 왼쪽에서 오른쪽으로 갈 때 사이트 형태의 변화로 표시되는 반응물의 결합 친화도의 변화. 2단계에서 ATP는 단단히 결합된 ADP와 Pi에서 자발적으로 형성됩니다. 구조가 알려지기 전에 메커니즘이 제안되었으므로 구조는 모델에 대한 좋은 확인을 제공합니다. NS 영형펜 사이트에 해당 이자형구조의 빈 사이트, NSA에 ight 사이트TP 사이트, 그리고 oose 사이트를 A로DP 대지.

  • ATP, ADP 및 무기 인산염 사이의 32 P 및 H 사이의 18 O의 동위 원소 교환의 세부 측정2O와 ATP는 원래 Boyer가 메커니즘이 반응물에 대한 친화력의 에너지 관련 변화를 포함한다고 제안하도록 이끌었습니다.
  • 촉매 부위의 점유에 대한 실험은 ATP 가수분해 반응이 1에 가까운 비율로 ADP 및 ATP와 균형을 이루고 있음을 보여주었습니다.
  • [효소]보다 실질적으로 낮은 [ATP]를 갖는 반응 혼합물에서 효소가 ATP를 가수분해하도록 허용한 실험에서, Penefsky는 반응 속도가 매우 느리고 부분의 역학 및 결합 상수가 반응을 쉽게 측정할 수 있습니다. 이러한 조건(단일 사이트 촉매)에서 회전율은 각 F의 단일 사이트로 제한됩니다.1, 정상적인 협력 주기가 발생할 수 없습니다. The slowed reaction kinetics made it possible to construct the following thermodynamic cycle of reactions, in which the D G o ' values (or equilibrium constants) for unmeasured partial reactions could be calculated from measured values. This confirmed that the main changes in free energy in the reaction were associated with the binding and unbinding of reactants, rather than the hydrolysis of ATP.


Equilibrium (K) and kinetic (k) constants for hydrolysis of ATP by F1 under uni-site turnover conditions. Values for some of the constants are:

케이1 = 6.4 x 10 6 M -1 sec -1
케이-1 = 7 x 10 -6 sec -1
케이1 =

케이4 = 3.6 x 10 -4 sec -1
케이-4 = 1.3 x 10 3 M -1 sec -1
케이4 = 0.3 x 10 -6 M

  1. DTNB was added as oxidant to form an -S-S- bond
  2. 더 에프1 was dissociated into subunits, and the unlabelled mixture was mixed in a 1:1 molar ratio with labelled mixture.
    On reassociation, mixed complexes were formed in which unlabelled g -S-S- b bridged pairs were in association with labelled unbridged g and b -subunits.
  3. The mixture was reduced to break the bridges, ATP was added to induce turn-over, and the bridges were reformed by adding oxidizing agent.

Cartoon showing the two parts of the ATP synthase, with a rotation of g -subunit driven by coupling to a "motor" consisting of the c-subunits of F영형. The c-subunits form a complex which moves in the membrane with respect to the a-subunit of F영형. The idea suggested by Wolgang Junge (click here to see a model ) is that the a-subunit provides a port for entry of protons from the P-phase, and a port for exit to the N-phase. When a proton enters through the P-phase port, it neutralizes the conserved acidic residue in the helical hairpin of the c-subunit. Only in this neutral form (animation from Hongyun Wang's Home Page) can the c-subunit rotate away from association with the a-subunit. Rotation brings a neutral c-subunit to the exit port, allowing it to lose the proton, and associate with the a-subunit complex. Successive protonations allow the c-subunit complex to rotate by 1/n x 360 o for each proton, where n is the stoichiometry of the c-subunit per ATP synthase (9-12). Because a complete rotation drives ATP synthesis at each of the 3 catalytic sites, 3 or 4 H + are required for each ATP,- the stoichiometry found. DCCD (see above) blocks the mechanism by acting as a covalent "spanner", jamming the works when bound to any single c-subunit.
Click here for an animation of the complete mechanism.

The attachment to F영형.


A cartoon showing the arrangement of the subunits which join the F1 section to the F영형 부분. Note that the stalk of the ATP synthase has now become two stalks, one central, composed of the e- and g- subunits, linked to the c-subunit complex, and the other peripheral, composed of the d- and b-subunits. Why is this second stalk not seen in electron microscopy images? Capaldi suggests that the reason reflects the averaging which is necessary to get high quality images. Symetrical structures like the a , b -ring and the central stalk will contribute to the average, but asymetric structures like the peripheral stalk will be "averaged out" of the image, unless special care is taken to select images with such a feature in a fixed orientation.

Evolution of the F1 ATPase

Structure of the yeast F1NS영형 복잡한

Walker and colleagues have recently solved a structure from crystals containing a more complete ATP-synthase complex from yeast mitochondria. Although the protein contained a full complement of subunits, some of these dissociated on crystallization, and only the c-subunit of F0 was retained. Nevertheless, the model shows the organization of the proteolipid, DCCD-binding subunits (corresponding to the c-subunits of 대장균). These are arranged in a ring, as expeced from the Junge mechanism.

추상적 인: Adenosine triphosphate (ATP) synthase contains a rotary motor involved in biological energy conversion. Its membrane-embedded F0 sector has a rotation generator fueled by the proton-motive force, which provides the energy required for the synthesis of ATP by the F1 domain. An electron density map obtained from crystals of a subcomplex of yeast mitochondrial ATP synthase shows a ring of 10 c subunits. Each c subunit forms an a -helical hairpin. The interhelical loops of six to seven of the c subunits are in close contact with the g and d subunits of the central stalk. The extensive contact between the c ring and the stalk suggests that they may rotate as an ensemble during catalysis.
A brief Chime tutorial on the yeast F1NS0structure, based on a C a -backbone model.

However, a major surprise comes from a count, which shows 10 subunits. In a rotatory mechanism with integer stoichiometry for H + /ATP, it had been expected that the number of c-subunits would be divisible by 3, the stoichiometry of a , b -pairs in F1, to give either 9 (for n=3) or 12 (for n=4).

Another surprise has come from the work by Norbert Dencher and Andreas Engel who have used atomic force microscopy (AFM) to study the structure of the subunits equivalent to the c-subunit from chloroplast F0 (subunit-III) reconstituted into protein arrays, which self-organize into ring structures. Here the count of c-subunits in a ring is 14.

Legend: Subunit-III oligomers of chloroplast ATP synthase visualized in 25 mM MgCl2, 10 mM Tris-HCl, pH 7.8, at room temperature using atomic force microscopy (Nanoscope III, Digital Instruments)11. Top, the distinct wide and narrow rings represent the two surfaces of the subunit-IIIx oligomer middle, wide oligomer ends, showing 14 subunits-III bottom, narrow oligomer ends. The full grey-level range of these topographs was 2 nm.


Lecture 10: Electron transport/ATP production - Biology

Reading: Chapter 7, Taiz and Zeiger's 식물생리학

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Ⅱ. 대사

C. Photosynthesis

2. Electron and Proton Transport.

NS. Proton transport

Photosynthetic electron transport produces the reductant (NADPH) that drives several important metabolic processes, including the assimilation of carbon dioxide into carbohydrates. Photosynthetic electron transort also drives the movement of H + from the chloroplast stroma into the thylakoid lumen, producing an electrochemical potential across the membrane that is used to phosphorylate ADP, yielding ATP.

Protons move into the thylakoid membrane at three points:


&bullOn the lumen side of PS II, where water is oxidized, releasing H + .


&bullOn the lumen side of the cytochrome b6-f complex as PQH 2 is oxidized. PQ acquires 2 H + from the stroma as it is reduced at the stromal side of PS II (the protons balance the two negative charges of the electrons). These protons are released as the electrons are removed at the lumenal side of the cytochrome complex.


&bullAlso at the cytochrome complex, cytochrome complex, protons move into the thylakoid lumen by another mechanism called the "Q cycle". This mechanism is described in Fig. 7.29 of your text. As PQH 2 is oxidized at the lumen side of the cytochrome complex, one of the two electrons goes to plastocyanin while the other goes to a different site on the stromal side of the cytochrome complex. PQ is reduced there, as well as at the stromal side of PS II, and it acquires 2 H + from the stroma, just as it does at PS II. In this way, some of the electrons passing through the system bring two protons across the thylakoid membrane rather than just one.

For all these sites of proton movement into the lumen, the positioning of oxidation or reduction sites on PS II and the cytochrome complex is the basis of proton movement.

씨. 화학삼투

By the middle of the 20th century, most of the steps of photosynthetic electron transport had been worked out. A persistent question was how electron transport resulted in the phosphorylation of ADP, yielding ATP. The answer was provided by the chemiosmotic hypothesis formulated by Peter Mitchell in 1961. It states that electron transport serves to generate an H + gradient across the chloroplast thylakoid and mitochondrial inner membranes. The gradient is then used to make ATP. Mitchell received the Nobel Prize for his work in 1978.

Protons are small but charged and don't move easily through membranes unless there is a protein channel for them. The ATP synthase complex provides such a channel in the thylakoid and mitochondrial inner membranes and uses the energy of proton passage to phosphorylate ADP. The ratio of this process is about 3 protons per ATP.

The ATP synthase is a large protein complex consisting of about 24 protein subunits. It acts as a channel through which protons that are in the thylakoid lumen can escape back into the chloroplast stroma, driven by the electrochemical gradient. The passage of H + through the ATP synthase provides energy for ATP synthesis. About 3 protons are passed for each ATP made. A simple sketch of the ATP synthase is shown below.

NS. Evidence for chemiosmosis

Evidence for chemiosmosis includes experiments showing that ATP synthesis occurs in the absence of electron transport if a proton gradient is created in some other way.


ATP synthesis in the dark (Andre Jagendorf)

Thylakoid membranes isolated from chloroplasts can be made to synthesize ATP in the absence of photosynthetic electron transport in the following experiment. Thylakoids are isolated from chloroplasts and suspended in a buffer at pH 4. The lumen spaces of these thylakoids gradually become pH 4 as H + moves into them from the surrounding solution. Some of the pH 4 thylakoids are then removed from the pH 4 buffer and placed in a second beaker, also at pH 4. This beaker has phosphate and ADP in it but the thylakoids do not make ATP. Another portion of the pH 4 thylakoids are placed in a beaker having ADP and phosphate but buffered to pH 8. This time ATP is synthesized. This experiment is carried out in darkness, proving that light is not directly required for ATP synthesis but that a proton gradient between the thylakoid lumen and the outside is required.


Uncouplers (Robert Hill)

Some chemicals act to neutralize the proton gradient built up by photosynthetic electron transport, for example dinotrophenol acts as a proton carrier, shuttling protons back across the thylakoid membrane as quickly as electron transport can move them in the other direction.

Uncouplers are called uncouplers because they "uncouple" electron transport from ATP synthesis. They inhibit ATP synthesis with affecting electron transport. In fact, electron transport accelerates because it is no longer pumping protons against a gradient. The fact that uncouplers can abolish ATP synthesis but have no negative effect on electron transport is more evidence in support of the chemiosmotic hypothesis.


Lecture 10: Electron transport/ATP production - Biology


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This collection has been developed to introduce students to new concepts. By walking through the still images and movie included for each topic, viewers are in control of choosing the learning style that best fits their needs.

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Lecture 10: Electron transport/ATP production - Biology

The living cell is either building molecules, which is referred to as anabolism or it is tearing molecules down called catabolism. The process of catabolism, that is the breakdown of molecules, is for energy generation or to create molecules used as building blocks for macromolecules. In catabolism molecules such as proteins, fats and carbohydrates are metabolized to yield energy storage molecules such as ATP, or precursor molecules for use in cell growth and homeostasis.

In anabolism the energy rich molecules are utilized along with precursor molecules to build macromolecules required by the cell for survival and replication. These macromolecules include DNA, enzymes and cell wall components. Catabolism and anabolism are processes that work in synchrony to optimize the cells ability to survive.

  • Step by step description of energy generating pathways.
  • Detailed description of substrate level phosphorylation.
  • Electron transport in cell membranes and mitochondria for ATP generation.
  • Concept map showing inter-connections of new concepts in this tutorial.
  • 정의 슬라이드는 필요에 따라 용어를 소개합니다.
  • Visual representation of concepts.
  • Step by step animated examples of catabolic processes.
  • Practice quiz on major concepts of the tutorial.

Microbial metabolism may be summed up as a balance between catabolic and anabolic pathways.
Catabolic pathways generate energy by utilizing: carbohydrates, proteins and fats in metabolic cycles.
Anabolic pathways use the energy created in catabolic processes and precursor molecules to generate complex macromolecules. These molecules include: polysaccharides, lipids, amino acids, proteins and nucleotides.
Many pathways can be “forced” to run in reverse. Therefore pathways that are typically catabolic in reverse may function as an anabolic pathway.

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Electron Transport in the Energy Cycle of the Cell

The eukaryotic cell's most efficient path for production of vital ATP is the aerobic respiration that takes place in the mitochondria. After glycolysis, the pyruvate product is taken into the mitochondia and is further oxidized in the TCA cycle. This cycle deposits energy in the reduced coenzymes which transfer that energy through what is called the electron transport chain.

The energy given to the electrons of the reduced coenzyme NADH and to succinate by the TCA cycle is transferred in small steps in the inner membrane of the mitochondrion through a chain of five protein complexes. These small oxidation steps accomplish the conversion of ADP to the energy currency molecule ATP. This series of coupled reactions is often referred to as oxidative phosphorylation.

The energy used in the electron transport chain pumps protons across the inner mitochondrial membrane from the inner matrix to the intermembrane space, producing a strong hydrogen concentration gradient. This process was called chemiosmosis by its discover, Peter Mitchell. This difference in proton concentration produces both an electrical potential and a pH potential across the membranes. The protein complex ATP synthase then makes use of this membrane potential to accomplish the phosphorylation of ADP to ATP.


Redox Cell Biology and Genetics Part B

Aleksandra Trifunovic , Nils-Göran Larsson , in Methods in Enzymology , 2002

소개

Respiratory chain dysfunction is increasingly recognized as an important cause of organ failure in human pathology. 1,2 The biogenesis of the respiratory chain is unique in its bipartite dependence on both nuclear and mitochondrial DNA (mtDNA)-encoded genes ( Fig. 1 ). The mtDNA encodes only 13 of the

100 respiratory chain subunits however, the mtDNA-encoded subunits are key components absolutely required for a functional respiratory chain. 1 A large number of genetic syndromes with respiratory chain dysfunction due to mutations of nuclear- or mtDNA-encoded genes have been described. 1 Abundant circumstantial evidence also associates mitochondrial dysfunction with common diseases, such as heart failure, diabetes mellitus, and neurodegeneration, and the naturally occurring process of aging. 2 Mitochondria are not only cellular energy factories but also generate most of the cellular reactive oxygen species (ROS) and perform key regulatory steps in apoptosis signaling. The molecular connection between respiratory chain dysfunction, ROS production, and apoptosis induction is unclear at present and in-depth understanding of these processes will require studies of model organisms, preferably transgenic mice.

그림 1. The biogenesis of the respiratory chain. The biogenesis of the respiratory chain is dependent on subunits encoded by both nuclear and mtDNA genes (맨 위). Pathogenic mutations of mtDNA often affect transfer RNA genes and impair mitochondrial translation. This results in impaired synthesis of all mtDNA-encoded respiratory chain subunits and a severe respiratory chain dysfunction (가운데). Homozygous knockout of Tfam results in loss of mtDNA and loss of mitochondrial transcripts. This will abolish mitochondrial protein synthesis and result in a severe respiratory chain dysfunction (맨 아래).

Several multisystem disorders of humans are caused by mutations of mtDNA that interfere with the abundance or function of one or several transfer RNA (tRNA) molecules and thus impair mitochondrial translation ( Fig. 1 ). 2 Large-scale deletions of mtDNA (ΔmtDNA) result in the lack of several tRNAs, stalled translation, and severe respiratory chain deficiency. 2 The phenomenon of heteroplasmy, whereby normal and mutated mtDNAs coexist within the same cell, creates a mosaic pattern of respiratory chain deficiency due to different levels of mutated mtDNA in different cells of the affected organs. There is evidence suggesting that the distribution of mutated mtDNA is an important determinant of the organ-specific manifestations and that accumulation of mutated mtDNA with time may explain the progressive deterioration of respiratory function in postmitotic organs, for example, brain and heart, of affected patients.

Maintenance and expression of mtDNA are completely dependent on nuclear genes and it is therefore possible to produce a global reduction of mtDNA expression, similar to the reduction observed in patients with mtDNA mutations, by disruption of nuclear genes. We have demonstrated that important pathophysiology associated with mtDNA mutations indeed can be reproduced by disrupting the nuclear Tfam gene, which encodes a transcriptional activator that is imported to mitochondria ( Fig. 1 ). 3 The Tfam protein specifically binds mtDNA promoters and activates transcription. Tfam has the ability to bend and unwind DNA and may activate transcription by facilitating binding of mitochondrial RNA polymerase and other factors to the mtDNA promoters. Mitochondrial transcription is not only necessary for gene expression but also for mtDNA replication by providing the RNA primers necessary for initiation of mtDNA replication by mitochondrial DNA polymerase. Transcription is thus a prerequisite for mtDNA replication.

Tfam is absolutely required for mtDNA maintenance 생체 내, and homozygous germ line Tfam knockouts lack mtDNA and die during embryogenesis. 3 Characterization of tissue-specific Tfam knockouts has demonstrated that Tfam protein depletion leads to a downregulation of mtDNA copy number, reduced levels of mitochondrial transcripts, and severe respiratory chain deficiency ( Fig. 1 ). 4–6 Interestingly, the phenotype of tissue-specific Tfam knockouts faithfully reproduces pathology found in humans with ΔmtDNA disorders, for example, dilated cardiomyopathy with atrioventricular conduction blocks and mitochondrial diabetes. 4–6 It is thus likely that impaired mtDNA expression is a key pathogenesis feature of ΔmtDNA disorders and that the distribution of ΔmtDNA and, as a consequence, the distribution of the respiratory chain deficiency is the main determinant of the phenotype. Work from our laboratory suggests that reduced mtDNA expression increases ROS production and induces apoptosis, but the involved molecular pathways remain to be elucidated. 7


Lecture 10: Electron transport/ATP production - Biology

에스4. C1.PO(1,3,4) C5.PO(1-2) S1.C3.PO(3)

세포 호흡:
세포 사용을 위한 화학 에너지의 방출.


포도당의 화학식은 무엇입니까?

6시간12영형6 + 6O2 6CO2 + 6시간2영형

포도당 태양 에너지를 화학적 형태로 저장합니다.
아데노신 삼인산 - ATP 분자 유기체는 실제로 에너지로 사용할 수 있습니다.
호흡 분자 산소를 사용하여 피루브산의 분해.
해당과정

이 시점에서 세 가지 가능성이 있습니다.

  1. Aerobic respiration
  2. -
    1. NS 크렙스 사이클, 라고도 함 구연산 순환 , 2개의 ATP 분자, 10개의 운반체 분자 및 CO를 생성합니다.2 각 포도당 분자에서.
    2. NS 전자 수송 사슬 그런 다음 34개의 ATP 분자와 H를 생성합니다.2O 담체 분자에서.

    • Aerobic respiration (산소와 함께) 각 포도당 분자에서 36~38개의 ATP 분자를 생성할 수 있습니다.
    • Anaerobic respiration (산소 없이) 각 포도당 분자에서 2개의 ATP 분자를 생성하는 해당 과정만 계속됩니다.
    • 따라서 호기성 호흡은 무산소 호흡보다 약 19배 더 효율적입니다.
    1. 이 웹사이트에 대해 연구 ATP. ATP 분자에 있는 3개의 인산기가 ATP가 세포 에너지에 사용되는 핵심인 이유를 설명하는 단락을 작성하십시오.
    2. 젖산이 근육에 축적되면 어떻게 되는지 설명하는 단락을 작성하십시오.
    3. 피루브산 분자에 몇 개의 탄소 원자가 있습니까?
    4. "혐기성"이라는 용어는 무엇을 의미합니까?
    5. "에어로빅"이라는 용어는 무엇을 의미합니까?
    6. 해당 과정에서 얼마나 많은 ATP가 생성됩니까?
    7. 크렙스 주기 동안 얼마나 많은 ATP가 생성됩니까?
    8. 미토콘드리아에 위치한 전자 수송 사슬에서 얼마나 많은 ATP가 생성됩니까?
    9. 호기성 호흡 동안 얼마나 많은 ATP가 생성됩니까?
    10. 혐기성 호흡 동안 얼마나 많은 ATP가 생성됩니까?
    11. 세포에서 세포 호흡 과정을 보여주는 다이어그램을 그립니다(위치를 식별하고 모든 부분에 레이블을 지정).
    12. 세포 호흡이 살아있는 유기체에 왜 그렇게 중요한지 당신의 말로 토론하십시오.
    1. 개념 1을 검토하고 여기에 답을 나열하는 검토(A - H)를 완료하십시오.
    2. 개념 2 해당 분해 및 전체 실습 2를 검토하고 8개의 출력 분자(1-8)를 처음부터 끝까지 순서대로 나열합니다.
    3. 개념 3 Krebs 주기를 검토하고 실습 3을 완료합니다.
      1. Krebs 주기는 한 주기에서 몇 개의 ATP 분자를 생성합니까?
      2. 얼마나 많은 CO2 분자 Krebs 주기는 한 주기에서 생성합니까?
      3. Krebs 주기는 한 주기에서 몇 개의 전자 운반체 분자를 생성합니까?
      4. 모든 전자 운반체 분자는 전자를 어디로 가져갈까요?
      1. 청색 전자 운반체 NADH에 대한 ETC 및 화학삼투를 완료하기 위해 사용해야 하는 모든 항목을 나열하십시오. (NADN만 수행).
      2. 각 항목이 하는 일에 대한 간단한 설명을 제공하십시오.
      3. 첫 번째 예는 다음과 같습니다. NADN은 복잡한 1 단백질에 전자를 제공합니다.
      4. 나머지 5단계에 대해 이 작업을 수행합니다.
      1. A, B, C, F만 완료

      파트 3: Honors 생물학 온라인 교과서

      1. 세포가 에너지를 수확하는 방법에 관한 Honors 생물학 온라인 교과서 6장을 사용하여 이 과제를 완료하십시오.

        - 웹 MD - 미네소타 대학교 - 캐롤 칼리지 - 캐롤 칼리지 - 애리조나 대학교 - NSTA의 sclinks - 생물학 코너
    4. 세포 호흡 애니메이션 - North Harris 대학 생물학과
    5. 산화적 인산화 애니메이션 - Wiley 출판
    6. 포도당 분자의 화학식은 C6시간12영형6


      How many ATP are produced in electron transport?

      This accounts for about two ATP 분자. A total of 32 ATP 분자는 generated in electron transport and oxidative phosphorylation.

      Furthermore, how are 36 ATP produced? Cellular respiration produces 36ATP per molecule of glucose across three stages. Breaking the bonds between carbons in the glucose molecule releases energy. There are also high energy electrons captured in the form of 2 NADH (electron carriers) which will be utilized later in the electron transport chain.

      In respect to this, how ATP is produced in the electron transport chain?

      The process of forming ATP ~로부터 전자 수송 사슬 is known as oxidative phosphorylation. Electrons carried by NADH + H + and FADH2 are transferred to oxygen via a series of 전자 carriers, and ATPs are 형성된. Three ATPs are 형성된 from each NADH + H + , and two ATPs are 형성된 for each FADH2 in eukaryotes.

      Overall, the H+ ions provide enough energy for ATP synthase to make 32&ndash34 ATP 분자. Doing the math and adding up all the ATP produced during the entirety of cellular respiration, we get 36&ndash38 ATP.


      Stopping the Electron Transport Chain

      One of the best ways to understand the function and purpose is to understand what happens if the electron transport chain stops. This can happen from two basic scenarios. The electron transport chain can stop because it does not have a source of electrons, or it can stop because it can no longer pass electrons on.

      The first scenario would be caused by something like starvation. Without a source of glucose or other energy-rich molecules, cells would not be able to collect electrons on electron carriers. Without anything to transfer, the chain would simply stop pumping hydrogen ions. In turn, ATP synthase would stop functioning and the entire cell would soon run out of energy and deteriorate.

      The second scenario is somewhat more common and happens when cells run out of oxygen. Organisms which are facultative anaerobes are able to use different processes when there is no oxygen for oxidative phosphorylation. In some organisms the process of 발효 allows glycolysis to continue, producing only a small amount of ATP. Without the electron transport chain, the cell still needs to recycle electron carriers. 의 경우 alcohol fermentation, the electron carriers dump their electrons in a reaction which creates 에탄올 as a final product. This allows glycolysis to continue producing ATP, allowing the cells to live through periods of low oxygen content.


      비디오 보기: საზოგადოებრივი ტრანსპორტის გამართულობით N1 ჰონგ-კონგია (이월 2023).